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β-Strang-Ausbildung eines Faltungsintermediates von BamA

Adsorption an Lipidmembranen induziert lokale Sekundärstruktur in β-Strang 9

Sascha Herwig

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Springer Fachmedien Wiesbaden img Link Publisher

Naturwissenschaften, Medizin, Informatik, Technik / Biochemie, Biophysik

Beschreibung

Sascha Herwig beschreibt die Faltung und den Einbau von β-Fass-Membranproteinen am Modell des essenziellen BamA aus Außenmembranen von Escherichia coli, der zentralen Untereinheit des β-Barrel-Assembly-Machinery-Komplexes. Membranproteine des β-Fass-Typs der Außenmembranen von Bakterien oder Zellorganellen werden über diesen Komplex eingebaut. Mit ortsgerichteter Fluoreszenzspektroskopie des β-Strangs 9 der insgesamt 16 β-Stränge umfassenden BamA-Membrandomäne wird in Modellmembranen nachgewiesen, dass der Strang in einem Faltungsintermediat bereits in adsorbierter Form parallel zur Membranoberfläche entsteht.

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Schlagwörter

Chaperone, Faltungsintermediate, β-Strang-Ausbildung, Membranproteine, CD-Spektroskopie, Protein-Lipid-Wechselwirkung, Außenmembran, Ortsgerichtete Fluoreszenzspektroskopie, BAM-Komplex, Membranproteinfaltung, Membranbiogenese